2019年1月10日，施一公教授研究团队在《科学》上报道了人源γ-分泌酶结合淀粉样前体蛋白（APP）的高分辨率冷冻电镜结构揭示了结合底物后γ-分泌酶发生的构象变化，并对这些构象变化的功能进行了生化研究从而为研究与癌症以及阿尔茨海默病相关的特异性药物设计提供了重要的结构信息。回答下列问题：
（1）该项研究进行时，需控制温度、酸碱度等条件，因为高温、过酸、过碱会使γ-分泌酶的

空间结构

空间结构

遭到破坏，失去活性。
（2）根据蛋白质的各种特性，如蛋白质分子的

形状和大小

形状和大小

、所带电荷的

性质和多少

性质和多少

、以及溶解度、吸附性、对其他分子亲和力等来分离不同种类蛋白质，从而得到γ-分泌酶。
（3）γ-分泌酶由4个跨膜蛋白亚基组成，分别为PS1、Pen-2、Aph-1和 Nicastrin。若对γ-分泌酶4个跨膜蛋白亚基进行分离、纯化及分子量测定，需采用

凝胶色谱

凝胶色谱

及电泳技术。前者是根据相对分子质量的大小分离蛋白质的有效方法，相对分子质量较

小

小

（填“大”或“小”）的跨膜蛋白移动速度较慢。
（4）电泳是指

带电粒子

带电粒子

在电场的作用下发生迁移的过程。对γ-分泌酶的4个跨膜蛋白亚基进行分子量测定时，通常采用

SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳

SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳

的方法，该方法测定的结果只是

单条肽链

单条肽链

的分子量。