在生物化学反应中，当底物与酶的活性位点形成互补结构时（如甲图A所示），可催化底物发生变化．酶抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子，其中竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，从而降低酶对底物的催化效应；非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合，能改变酶的构型，使酶不能与底物结合，从而使酶失去催化活性． 酶的抑制剂的作用机理如图甲所示，图乙表示在不同条件下底物浓度与反应速度的关系．

（1）酶能够提高化学反应的速率是因为

它可以显著降低（底物的）活化能

它可以显著降低（底物的）活化能

．将细胞内的酶彻底水解，可以得到

氨基酸或核糖核苷酸

氨基酸或核糖核苷酸

．
（2）由甲、乙两图可知，

酶的抑制制剂、底物的浓度

酶的抑制制剂、底物的浓度

都可以影响反应速率．
（3）乙图是为探究不同种类抑制剂对相同酶促反应速率的影响曲线．其中曲线

a

a

表示对照组的实验结果．请列举三个实验中的无关变量：

酶的种类、酶的含量、反应时间、反应温度、反应pH

酶的种类、酶的含量、反应时间、反应温度、反应pH

．
（4）与无机催化剂相比，酶的催化功能有三个特性，即

酶具有高效性、专一性、作用条件温和

酶具有高效性、专一性、作用条件温和

．
（5）乙图中曲线

c

c

表示非竞争性抑制剂和酶结合后的反应速率变化曲线，这是由于这种抑制剂与酶结合后，

能改变酶的构型，使酶不能再与底物结合

能改变酶的构型，使酶不能再与底物结合

，所以增加底物浓度不能提高反应速度．